Яремчук О. З.

ВПЛИВ L-АРГІНІНУ ТА АМІНОГУАНІДИНУ НА ВМІСТ КАСПАЗИ-3 ТА β-АКТИНУ ПРИ АКУШЕРСЬКОМУ АНТИФОСФОЛІПІДНОМУ СИНДРОМІ В ЕКСПЕРИМЕНТІ


Про автора:

Яремчук О. З.

Рубрика:

КЛІНІЧНА ТА ЕКСПЕРИМЕНТАЛЬНА МЕДИЦИНА

Тип статті:

Наукова стаття

Анотація:

Метою нашого дослідження було оцінити вплив L-аргініну (25 мг/кг) та аміногуанідину (10 мг/кг) на вміст каспази-3 та β-актину в печінці мишей лінії BALB/c на 18-й день вагітності за умов антифосфоліпідного синдрому (АФС). Результати наших досліджень показали, що розвиток АФС на фоні вагітності супроводжується зростанням вмісту каспази-3 та β-актину у печінці мишей. При введенні аміногуанідину встановлено зниження вмісту каспази-3. При застосуванні L-аргініну окремо та у комбінації з аміногуанідином встановлено зниження вмісту каспази-3 та β-актину у печінці, порівняно з показниками вагітних мишей з АФС. Таким чином, комбіноване введення L-аргініну та аміногуанідину вагітним мишам з АФС більшою мірою, ніж їх окреме застосування, сприяє нормалізації вмісту каспази-3 і β-актину у печінці.

Ключові слова:

антифосфоліпідний синдром, вагітність, оксид азоту, апоптоз.

Список цитованої літератури:

  1. Shchuruk NV. Osoblyvosti balansu tsytokiniv u zhinok iz reproduktyvnymy vtratamy v anamnezi v dynamitsi uskladnenoi i neuskladnenoi vahitnosti. Akusherstvo ta hinekolohiia. 2018;1:132-6. [in Ukrainian].
  2. Chighizola CB, Jesus GR. Antiphospholipid antibodies and infertility. Lupus. 2014;23:1232-8.
  3. Tang KT, Hsieh TY, Chao YH, Li JP, Lan JL, Lin CC, Chen DY. Apoptosis in patients with primary antiphospholipid antibody syndrome. Int J Rheum Dis. 2019;22(4):677-85. DOI: 10.1111/1756-185X.13468
  4. Ostapchenko LI, Synelnyk TB, Rybalchenko TV, Rybalchenko VK. Biokhimichni mekhanizmy apoptozu. Navchalnyi posibnyk. 2010. 314 s. [in Ukrainian].
  5. Ames PRJ, Batuca JR, Ciampa A, Ccone LІ, Alves JD. Clinical Relevance of Nitric Oxide Metabolites and Nitrative Stress in Thrombotic Primary Antiphospholipid Syndrome. The Journal of Rheumatology. 2010;37(12):2523-30. DOI: 10.3899/jrheum.100494C1
  6. Kiseleva AV, Churliaev IuA, Grigorev EV. Rol oksida azota v povrezhdenii neironov pri kriticheskikh sostoianiiakh. Obshchaia reanimatologiia. 2019;5:80-4. DOI: 10.15360/1813-9779-2009-5-80 [in Russian].
  7. Popov SS, Pashkov AN, Agarkov AA, Shulgin KK. Intensivnost protcessov apoptoza, aktivnost akonitatgidratazy i uroven tcitrata u patcientov s sakharnym diabetom 2 tipa, oslozhnennym steatogepatitom, pri primenenii epifamina na fone bazisnogo lecheniia. Biomeditcinskaia khimiia. 2015;61(3):400-6. DOI: 10.18097/PBMC20156103400 [in Russian].
  8. Zaichenko HV, Lar’ianovska IuB, Deieva TV. Morfolohichnyi stan matky ta platsenty pry eksperymentalnomu modeliuvanni hestatsiinoho antyfosfolipidnoho syndromu na myshakh. Ukrainskyi medychnyi almanakh. 2011;14(4):136-41. [in Ukrainian].
  9. Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979;76(9):4350-4.
  10. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976;72:248-54.
  11. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
  12. Marushchak M, Krynytska I, Milevska L, Miz A, Mialiuk O. The changes of activity of effector caspase cascade components in case of alimentary obesity in rats. Bangladesh Journal of Medical Science. 2017;16(2):252-8.
  13. Lopez-Pedrera Ch, Barbarroja N, Jimenez-Gomez Y. Oxidative stress in the pathogenesis of atherothrombosis associated with antiphospholipid syndrome and systemic lupus erythematosus: new therapeutic approaches. Rheumatology. 2016;55:2096-108.
  14. Chen H, Leng Y, Li Z. Beta-actin in the signaling of transmembrane TNF-alfa-mediated cytotoxicity. Methods Mol Biol. 2014;1155:55-68.
  15. Xie X, Venit T, Drou N, Percipalle P. In mitochondria actin regulates mtDNA transcription and is required for mitochondrial quality control. iScience. 2018;25(3):226-37.
  16. Saha S, Mundia MM, Zhang F, Demers RW, Korobova F, Svitkina T, et al. Arginylation regulates intracellular actin polymer level by modulating actin properties and binding of capping and severing proteins. Molecular Biology of the Cell. 2010;21:1350-61.
  17. Dingman A, Lee SY, Derugin N, Wendland MF, Vexler ZS. Aminoguanidine inhibits caspase-3 and calpain activation without affecting microglial activation following neonatal transient cerebral ischemia. Journal of Neurochemistry. 2006;96:1467-79.

Публікація статті:

«Вістник проблем біології і медицини» Випуск 1 (155), 2020 рік , 215-218 сторінки, код УДК 547.495.9:546.172.6-06:616.36-002.43:618.3:616-005.6]-092.9

DOI: