• Головна
  • Корисні посилання
  • Про журнал
  • Авторам
  • Редакційна колегія

    •
    Вістник проблем біології і медицини / Випуск 3 (152), 2019 / ПРОТЕОЛІТИЧНИЙ ДИСБАЛАНС ЯК ФАКТОР РОЗВИТКУ ХРОНІЧНОГО ПАНКРЕАТИТУ ОКРЕМО ТА ЗА НАЯВНОСТІ ЦУКРОВОГО ДІАБЕТУ 1 ТИПУ

    Ракша Н. Г., Галенова Т. І., Вовк Т. Б., Суходоля С. А., Берегова Т. В., Остапченко Л. І.

    ПРОТЕОЛІТИЧНИЙ ДИСБАЛАНС ЯК ФАКТОР РОЗВИТКУ ХРОНІЧНОГО ПАНКРЕАТИТУ ОКРЕМО ТА ЗА НАЯВНОСТІ ЦУКРОВОГО ДІАБЕТУ 1 ТИПУ

    Про автора:

    Ракша Н. Г., Галенова Т. І., Вовк Т. Б., Суходоля С. А., Берегова Т. В., Остапченко Л. І.

    Рубрика:

    КЛІНІЧНА ТА ЕКСПЕРИМЕНТАЛЬНА МЕДИЦИНА

    Тип статті:

    Наукова стаття

    Анотація:

    У ході проведеного дослідження встановлено значне зростання відносного вмісту матриксних металопротеїназ-2 та -9, зниження вмісту загального білка та зростання рівня пептидного пулу у печінці і підшлунковій залозі щурів на 134 добу патогенезу хронічного панкреатиту окремо та за умов цукрового діабету 1 типу, що свідчить про високу активність протеолітичних процесів у віддалені терміни захворювань. Виявлені зміни супроводжуються підвищенням рівня інтерлейкіну-6 та ФНПα, поява яких у кровотоці вказує на системний характер запалення. За обох патологічних станів відбуваються зміни якісного та кількісного складу пептидних пулів, одержаних з сироватки, печінки та підшлункової залози тварин, які виявляються у появі низки молекул, що відсутні у контрольних зразках.

    Ключові слова:

    хронічний панкреатит, цукровий діабет 1 типу, протеоліз, пептидний пул.

    Список цитованої літератури:

    1. Xiao AY, Tan ML, Wu LM, Asrani VM, Windsor JA, Yadav D, et al. Global incidence and mortality of pancreatic diseases: a systematic review, meta-analysis, and meta-regression of population-based cohort studies. Lancet Gastroenterol Hepatol. 2016;1(1):45-55.
    2. Dixit A, Dawra RK, Dudeja V, Saluja AK. Role of trypsinogen activation in genesis of pancreatitis. Pancreapedia. 2016;1.0(24):1-10. DOI: 10.3998/panc.2016.25
    3. Lindstad RI, Sylte I, Mikalsen SO, Seglen PO, Berg E, Winberg JO. Pancreatic trypsin activates human promatrix metalloproteinase-2. J. Mol. Biol. 2005;350(4):682-98.
    4. Hardt PD, Killinger A, Nalop J, Schnell-Kretschmer H, Zekorn T, Klör HU. Chronic pancreatitis and diabetes mellitus. A retrospective analysis of 156 ERCP investigations in patients with insulin-dependent and non-insulin-dependent diabetes mellitus. Pancreatology. 2002;2(1):30-3.
    5. Aghdassi AA, Mayerle J, Christochowitz S, Weiss FU, Sendler M, Lerch MM. Animal models for investigating chronic pancreatitis. Fibrogenesis and Tissue Repair. 2011;4:26.
    6. Zafar M, Naqvi S. Effects of STZ-Induced Diabetes on the Relative Weights of Kidney, Liver and Pancreas in Albino Rats: A Comparative Study. Int. J. Morphol. 2010;28(1):135-42.
    7. Tokar AV, Makohonenko EM, Platonova TM. Suchasni metody laboratornoi diahnostyky vnutrishnovennoho mikrozsidannia krovi (metodychni rekomendatsii). K.: Makkom; 1994. 22 s. [in Ukrainian].
    8. Ryibalchenko VK, Koganov MM. Struktura i funktsii membran: praktikum. K.: Vyischa shkola; 1988. 312 s. [in Russian].
    9. Crowther JR. The ELISA guidebook. Methods Mol Biol. 2000;149:III-IV:1-413.
    10. Bradford MM. A rаpid and sensitive method for quantities of utilizing the principle of protein binding. Anal. Biochem, 1976;86:193-200.
    11. Nykolaychyk BB, Moyn VM, Kyrkovskyy VV. Method for determining of the peptide pool molecular. Laboratory case. 1991;10:13-8.
    12. Paula H, Stephan K, Edouard E. Size-Exclusion Chromatography for the Analysis of Protein Biotherapeutics and their Aggregates. J Liquid Chromatography and Related Technologies. 2012;35:2923-50.
    13. Jabłońska-Trypuć A, Matejczyk M, Rosochacki S. Matrix metalloproteinases (MMPs), the main extracellular matrix (ECM) enzymes in collagen degradation, as a target for anticancer drugs. J Enzyme Inhib Med Chem. 2016;31(S1):177-83.
    14. Roupakia Eu, Markopoulos GS, Kolettas E. IL-12-mediated transcriptional regulation of matrix metalloproteina. Bioscience Reports. 2018; 38:1-7.
    15. Śmigielski J, Piskorz Ł, Talar-Wojnarowska R, Malecka- Panas E, Jabłoński S, Brocki M. The estimation of metaloproteinases and their inhibitors blood levels in patients with pancreatic tumors. World J Surgical Oncology. 2013;11:137.
    16. Khalid A, Javaid MA. Matrix Metalloproteinases: New Targets in Cancer Therapy. J Cancer Sci Ther. 2016;8:6.
    17. Sidel’nikova VI, Chernitskiy AE, Retsky MI. Endogenous intoxication and inflammation: reaction sequence and informativity of the markers (review). Sel’skokhozyaistvennaya biologiya [agricultural biology]. 2015;50:2;152-61.
    18. Yakovlev My. Elements of endotoxin theory of human physiology and pathology. Human Physiology. 2003;29(4):476-86.
    19. Havinson VH, Tarnovskaya SI, Linkova NS. Korotkie peptidyi, pronikayuschie v kletku: model vzaimodeystviya s promotornyimi uchastkami genov. Byull. eksp. biol. med. 2012;10:391-6. [in Russian].
    20. Karyakina EV, Belova SV. Molekulyi sredney massyi kak integralnyiy pokazatel metabolicheskih narusheniy. Klin. lab. diagnostika. 2004;3:4-8. [in Russian].
    21. Havinson VH, Ryizhak GA. Peptidnaya regulyatsiya osnovnyih funktsiy organizma. Vestnik Roszdravnadzora. 2010;6:58-62. [in Russian].

    Публікація статті:

    «Вістник проблем біології і медицини» Випуск 3 (152), 2019 рік , 186-191 сторінки, код УДК 577.112.7:612.115

    DOI:

    10.29254/2077-4214-2019-3-152-186-191