• Главная
  • Полезные ссылки
  • О журнале
  • Авторам
  • Редакционная коллегия

    •
    Вестник проблем биологии и медицины / Выпуск 3 (152), 2019 / ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ДИСБАЛАНС КАК ФАКТОР РАЗВИТИЯ ХРОНИЧЕСКОГО ПАНКРЕАТИТА ОТДЕЛЬНО И ПРИ НАЛИЧИИ САХАРНОГО ДИАБЕТА 1 ТИПА

    Ракша Н. Г., Галенова Т. И., Вовк Т. Б., Суходоля С. А., Береговая Т. В., Остапченко Л. И.

    ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ДИСБАЛАНС КАК ФАКТОР РАЗВИТИЯ ХРОНИЧЕСКОГО ПАНКРЕАТИТА ОТДЕЛЬНО И ПРИ НАЛИЧИИ САХАРНОГО ДИАБЕТА 1 ТИПА

    Об авторе:

    Ракша Н. Г., Галенова Т. И., Вовк Т. Б., Суходоля С. А., Береговая Т. В., Остапченко Л. И.

    Рубрика:

    КЛИНИЧЕСКАЯ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ МЕДИЦИНА

    Тип статьи:

    Научная статья.

    Аннотация:

    В ходе проведенного исследования установлено значительное увеличение относительного содержания матриксных металлопротеиназ-2 и -9, снижение содержания общего белка и возрастание уровня пептидного пула в печени и поджелудочной железе крыс на 134 сутки патогенеза хронического панкреатита отдельно и при наличии сахарного диабета 1 типа, что свидетельствует о высокой активности протеолитических процессов в отдаленные сроки развития заболеваний. Выявленные изменения сопровождаются повышением уровня интерлейкина-6 и ФНПα, появление которых в кровотоке указывает на системный характер воспаления. При обоих патологических состояниях происходят изменения качественного и количественного состава пептидных пулов в сыворотке, печени и поджелудочной железе животных, которые проявляются в появлении молекул, отсутствующих в контрольных образцах

    Ключевые слова:

    хронический панкреатит, сахарный диабет 1 типа, протеолиз, пептидный пул.

    Список цитируемой литературы:

    1. Xiao AY, Tan ML, Wu LM, Asrani VM, Windsor JA, Yadav D, et al. Global incidence and mortality of pancreatic diseases: a systematic review, meta-analysis, and meta-regression of population-based cohort studies. Lancet Gastroenterol Hepatol. 2016;1(1):45-55.
    2. Dixit A, Dawra RK, Dudeja V, Saluja AK. Role of trypsinogen activation in genesis of pancreatitis. Pancreapedia. 2016;1.0(24):1-10. DOI: 10.3998/panc.2016.25
    3. Lindstad RI, Sylte I, Mikalsen SO, Seglen PO, Berg E, Winberg JO. Pancreatic trypsin activates human promatrix metalloproteinase-2. J. Mol. Biol. 2005;350(4):682-98.
    4. Hardt PD, Killinger A, Nalop J, Schnell-Kretschmer H, Zekorn T, Klör HU. Chronic pancreatitis and diabetes mellitus. A retrospective analysis of 156 ERCP investigations in patients with insulin-dependent and non-insulin-dependent diabetes mellitus. Pancreatology. 2002;2(1):30-3.
    5. Aghdassi AA, Mayerle J, Christochowitz S, Weiss FU, Sendler M, Lerch MM. Animal models for investigating chronic pancreatitis. Fibrogenesis and Tissue Repair. 2011;4:26.
    6. Zafar M, Naqvi S. Effects of STZ-Induced Diabetes on the Relative Weights of Kidney, Liver and Pancreas in Albino Rats: A Comparative Study. Int. J. Morphol. 2010;28(1):135-42.
    7. Tokar AV, Makohonenko EM, Platonova TM. Suchasni metody laboratornoi diahnostyky vnutrishnovennoho mikrozsidannia krovi (metodychni rekomendatsii). K.: Makkom; 1994. 22 s. [in Ukrainian].
    8. Ryibalchenko VK, Koganov MM. Struktura i funktsii membran: praktikum. K.: Vyischa shkola; 1988. 312 s. [in Russian].
    9. Crowther JR. The ELISA guidebook. Methods Mol Biol. 2000;149:III-IV:1-413.
    10. Bradford MM. A rаpid and sensitive method for quantities of utilizing the principle of protein binding. Anal. Biochem, 1976;86:193-200.
    11. Nykolaychyk BB, Moyn VM, Kyrkovskyy VV. Method for determining of the peptide pool molecular. Laboratory case. 1991;10:13-8.
    12. Paula H, Stephan K, Edouard E. Size-Exclusion Chromatography for the Analysis of Protein Biotherapeutics and their Aggregates. J Liquid Chromatography and Related Technologies. 2012;35:2923-50.
    13. Jabłońska-Trypuć A, Matejczyk M, Rosochacki S. Matrix metalloproteinases (MMPs), the main extracellular matrix (ECM) enzymes in collagen degradation, as a target for anticancer drugs. J Enzyme Inhib Med Chem. 2016;31(S1):177-83.
    14. Roupakia Eu, Markopoulos GS, Kolettas E. IL-12-mediated transcriptional regulation of matrix metalloproteina. Bioscience Reports. 2018; 38:1-7.
    15. Śmigielski J, Piskorz Ł, Talar-Wojnarowska R, Malecka- Panas E, Jabłoński S, Brocki M. The estimation of metaloproteinases and their inhibitors blood levels in patients with pancreatic tumors. World J Surgical Oncology. 2013;11:137.
    16. Khalid A, Javaid MA. Matrix Metalloproteinases: New Targets in Cancer Therapy. J Cancer Sci Ther. 2016;8:6.
    17. Sidel’nikova VI, Chernitskiy AE, Retsky MI. Endogenous intoxication and inflammation: reaction sequence and informativity of the markers (review). Sel’skokhozyaistvennaya biologiya [agricultural biology]. 2015;50:2;152-61.
    18. Yakovlev My. Elements of endotoxin theory of human physiology and pathology. Human Physiology. 2003;29(4):476-86.
    19. Havinson VH, Tarnovskaya SI, Linkova NS. Korotkie peptidyi, pronikayuschie v kletku: model vzaimodeystviya s promotornyimi uchastkami genov. Byull. eksp. biol. med. 2012;10:391-6. [in Russian].
    20. Karyakina EV, Belova SV. Molekulyi sredney massyi kak integralnyiy pokazatel metabolicheskih narusheniy. Klin. lab. diagnostika. 2004;3:4-8. [in Russian].
    21. Havinson VH, Ryizhak GA. Peptidnaya regulyatsiya osnovnyih funktsiy organizma. Vestnik Roszdravnadzora. 2010;6:58-62. [in Russian].

    Публикация статьи:

    «Вестник проблем биологии и медицины» Выпуск 3 (152), 2019 год, 186-191 страницы, код УДК 577.112.7:612.115

    DOI:

    10.29254/2077-4214-2019-3-152-186-191